キチナーゼは，キチン（N-アセチル-D-グルコサミン (GlcNAc) がβ-1,4結合した重合体）を加水分解する酵素である。キチンは食物繊維で，これまで，ほ乳類の消化器系では分解されないと考えられてきた。我々は，本研究で，酸性ほ乳類キチナーゼ (acidic mammalian chitinase, AMCase) が，マウスの胃と腸の条件下で常にキチンを分解し，(GlcNAc)₂を生成する主要な消化酵素として機能できることを示した。マウスの胃抽出物中の AMCase は，pH 2.0 で，内在性のペプシン C による消化に耐性があり，強いキチナーゼ活性を維持していた。AMCase mRNA の発現レベルは，マウスの胃において，4 種類の主要な胃粘膜タンパク質と2種類のハウスキーピング遺伝子より高く，ペプシン C 前駆体であるペプシノーゲンCのレベルに匹敵した。また，AMCase はペプシノーゲン C が合成される胃の主細胞 (chief cells) で発現していた。AMCase は，pH 7.6 でトリプシンとキモトリプシン存在下でも安定であり（この条件でペプシン C は完全に分解された），キチナーゼ活性を維持していた。さらに，マウス AMCase は，タンパク質分解酵素存在下の胃と腸の条件において，高分子量コロイド状キチンと結晶性キチンを分解した。以上のことから，AMCase が，胃と腸の状況下において，プロテアーゼ耐性の主要な糖質分解酵素として，キチンを分解し，炭素，窒素，エネルギー源となりうる (GlcNAc)₂を生成することを証明した。
研究成果(Ohno)